Molekulare Struktur des modifizierten Kofaktors aus dem Enzym. Die Abbildung zeigt die atomare Zusammensetzung des Kofaktors, wobei Kohlenstoff, Stickstoff, Sauerstoff und Nickel als Kugeln dargestellt und jeweils orange, blau, rot und grün eingefärbt sind. Die Stäbchen stellen die Bindungen zwischen den Atomen dar. Die präzise Lokalisierung jedes einzelnen Atoms war durch die sehr scharfe Elektronendichte möglich (schwarzes Netz). Diese hohe Detailgenauigkeit offenbarte zwei zusätzliche Methylgruppen am Kofaktor, (siehe rote Pfeile). Diese Methylgruppen sind besonders und existieren nicht in Enzymen, die auf Methan spezialisiert sind. (©Max-Planck-Institut für Marine Mikrobiologie, O. Lemaire und T. Wagner)

Wie Ethan-fres­sen­de Mi­kro­ben das Gas auf­neh­men

Publiziert

An heißen Quellen in der Tiefsee leben Mikroorganismen, die sich von Ethan ernähren. Sie wurden kürzlich von Wissenschaftlern des Max-Planck-Instituts für Marine Mikrobiologie entdeckt. Jetzt haben die Forschenden aus Bremen zusätzlich einen wichtigen Baustein in der mikrobiellen Verwertung des Gases gefunden. Sie konnten die Struktur des Enzyms entschlüsseln, das für den Abbaumechanismus des Ethans verantwortlich ist.

 

Die For­schungs­er­geb­nis­se ba­sie­ren auf der en­gen Zu­sam­men­ar­beit meh­re­re For­schungs­grup­pen am Max-Planck-In­sti­tut für Ma­ri­ne Mi­kro­bio­lo­gie in Bre­men. So ent­deck­te ein Team um den Dok­to­ran­den Ced­ric Hahn und den Wis­sen­schaft­ler Gun­ter We­ge­ner erst kürz­lich die Ethan-ab­bau­en­den Mi­kro­ben an hei­ßen Quel­len im Gu­ay­mas-Be­cken im Golf von Ka­li­for­ni­en in 2000 Me­tern Was­ser­tie­fe. Sie tauf­ten ihre Ent­de­ckung Ethanoperedens thermophilum, was so­viel be­deu­tet wie „wär­me­lie­ben­de Ethan­fres­ser“.

Ced­ric Hahn aus der For­schungs­grup­pe "Mo­le­ku­la­re Öko­lo­gie" ge­lang es im An­schluss, die ethan­ab­bau­en­den Mi­kro­ben im La­bor zu kul­ti­vie­ren. Ge­mein­sam mit zwei Kol­le­gen aus der For­schungs­grup­pe „Mi­kro­bi­el­le Me­ta­bo­lis­men“, Tris­tan Wag­ner und Oli­vier Le­mai­re, nah­men Hahn und We­ge­ner die­se Mi­kro­or­ga­nis­men ge­nau­er un­ter die Lupe. „Wir wa­ren sehr er­staunt über das, was wir fan­den. Zwar äh­nelt das En­zym für Ethan­ab­bau grund­sätz­lich sei­nem Ge­gen­stück, dem En­zym für Me­than­ab­bau. In wich­ti­gen Ei­gen­schaf­ten un­ter­schei­den sich die bei­den En­zy­me aber grund­le­gend“, sagt Gun­ter We­ge­ner, Wis­sen­schaft­ler in der For­schungs­grup­pe "Tief­see­öko­lo­gie und -tech­no­lo­gie".

Bild des kristallisierten Enzyms für den Ethan-Abbau, der Ethyl-Coenzym-M-Reduktase. Dieses Foto wurde mit einem Binokular aufgenommen und zeigt verschiedene gelbe Kristalle mit einer Größe von 0,1 Millimeter. Die bernsteinähnliche Farbe stammt von dem F430-Kofaktor im Protein. Das Bilden von Kristallen ist ein notwendiger Schritt für die Technik der Röntgenkristallographie. (©Max-Planck-Institut für Marine Mikrobiologie, O. Lemaire und T. Wagner)

Ethan­fres­ser sind auf das glei­che En­zym an­ge­wie­sen wie Me­than­fres­ser

In Tief­see­se­di­men­ten trägt die geo­ther­mi­sche Wär­me zum Ab­bau von or­ga­ni­schem Ma­te­ri­al zu Öl und na­tür­li­chen Ga­sen wie Ethan bei. Ethan wird nach ak­tu­el­lem For­schungs­stand von un­ter­schied­li­chen Mi­kro­or­ga­nis­men ab­ge­baut, die ein so ge­nann­tes Kon­sor­ti­um bil­den. Es han­delt sich da­bei um Ar­chae­en, die das Gas ab­bau­en, und Bak­te­ri­en, die die da­bei frei­ge­setz­ten Elek­tro­nen mit Sul­fat ver­bin­den, wel­ches im Meer reich­lich vor­han­den ist.

Bis­her war es je­doch schwie­rig und lang­wie­rig, die bio­che­mi­schen Pro­zes­se der Kon­sor­ti­en im La­bor zu un­ter­su­chen. Die Ana­ly­sen be­schränk­ten sich auf die me­than­ab­bau­en­den Mi­kro­or­ga­nis­men, die nur sehr lang­sam wach­sen und sich nur alle paar Mo­na­te tei­len. Die Ent­de­ckung der Ethan-Mi­kro­ben hat Schwung in die For­schung ge­bracht, da sie deut­lich schnel­ler wach­sen und sich wö­chent­lich ver­dop­peln. Da­durch steht schnell ge­nug Bio­mas­se für Ana­ly­sen zur Ver­fü­gung und so konn­ten die For­schen­den die Schlüs­se­len­zy­me, die die Oxi­da­ti­on von Erd­gas ka­ta­ly­sie­ren, er­folg­reich auf­rei­ni­gen und cha­rak­te­ri­sie­ren.

Um Ähn­lich­kei­ten zwi­schen den En­zy­men zu tes­ten, die den Ab­bau von Ethan und Me­than steu­ern, füg­te Ced­ric Hahn sei­ner Kul­tur ei­nen be­kann­ten, mo­le­ku­la­ren In­hi­bi­tor der Re­ak­ti­on mit Me­than hin­zu. Die­ser stopp­te auch die Ethan-Oxi­da­ti­on. „Das deu­te­te dar­auf hin, dass die Ethan-oxi­die­ren­den Ar­chae­en eben­falls Ethan in ähn­li­chen Re­ak­tio­nen wie beim Me­than­ab­bau und -auf­bau ak­ti­vie­ren“, sagt Hahn. Sol­che En­zy­me sind das Fach­ge­biet von Tris­tan Wag­ner, der sie seit vie­len Jah­ren er­forscht.

Mit er­staun­li­cher Prä­zi­si­on vi­sua­li­siert

Molekulare Struktur des modifizierten Kofaktors aus dem Enzym. Die Abbildung zeigt die atomare Zusammensetzung des Kofaktors, wobei Kohlenstoff, Stickstoff, Sauerstoff und Nickel als Kugeln dargestellt und jeweils orange, blau, rot und grün eingefärbt sind. Die Stäbchen stellen die Bindungen zwischen den Atomen dar. Die präzise Lokalisierung jedes einzelnen Atoms war durch die sehr scharfe Elektronendichte möglich (schwarzes Netz). Diese hohe Detailgenauigkeit offenbarte zwei zusätzliche Methylgruppen am Kofaktor, (siehe rote Pfeile). Diese Methylgruppen sind besonders und existieren nicht in Enzymen, die auf Methan spezialisiert sind.
(©Max-Planck-Institut für Marine Mikrobiologie, O. Lemaire und T. Wagner)

Ced­ric Hahn und Oli­vier Le­mai­re, die bei­den Er­st­au­to­ren der jetzt in Sci­ence ver­öf­fent­lich­ten Stu­die, ver­such­ten dann, das für die Ethan­fi­xie­rung ver­ant­wort­li­che En­zym auf­zu­r­ei­ni­gen. „Das war eine gro­ße Her­aus­for­de­rung“, sagt Oli­vier Le­mai­re. „Nor­ma­ler­wei­se ex­tra­hie­ren wir die En­zy­me aus viel grö­ße­ren Men­gen an Bio­mas­se aus ei­ner Kul­tur mit nur ei­nem Mi­kro­or­ga­nis­mus. Wir konn­ten aber schließ­lich eine aus­rei­chen­de Men­ge an rei­nen En­zy­men für Struk­tur­ana­ly­sen ge­win­nen.“

Der nächs­te ent­schei­den­de Schritt war, Kris­tal­le des En­zyms her­zu­stel­len, um sei­ne drei­di­men­sio­na­le Struk­tur zu be­stim­men. „Die Rönt­gen­kris­tal­lo­gra­phie lie­fert her­vor­ra­gen­de Er­geb­nis­se zu die­ser Grup­pe von En­zy­men“, sagt Tris­tan Wag­ner, Lei­ter der For­schungs­grup­pe Mi­kro­bi­el­le Me­ta­bo­lis­men und Ex­per­te auf dem Ge­biet die­ser Tech­nik. „Wir ana­ly­sier­ten die Kris­tal­le mit ge­beug­ter Rönt­gen­strah­lung und konn­ten die En­zym­struk­tur in ei­ner noch nie da­ge­we­se­nen ato­ma­ren Auf­lö­sung zei­gen. Das er­mög­lich­te uns, so­gar die Po­si­ti­on ein­zel­ner Ato­me zu be­stim­men und so ein äu­ßerst prä­zi­ses Bild der Struk­tur zu er­hal­ten.“

Die ato­ma­re Auf­lö­sung zeig­te den For­schen­den un­er­war­te­te Fä­hig­kei­ten des En­zyms. „Uns fiel auf, dass die ka­ta­ly­ti­sche Kam­mer, in der die che­mi­sche Re­ak­ti­on statt­fin­det, dop­pelt so groß ist wie in ver­gleich­ba­ren Me­than-En­zy­men. Das macht durch­aus Sinn, da Ethan grö­ßer ist als Me­than“, sagt Le­mai­re. Der Ka­ta­ly­sa­tor der Re­ak­ti­on, der Ko­fak­tor, ent­hält au­ßer­dem zwei zu­sätz­li­che Me­thyl­grup­pen. Die­se Ent­de­ckung wur­de be­stä­tigt von Jörg Kahnt vom Max-Planck-In­sti­tut für Ter­res­tri­sche Mi­kro­bio­lo­gie, ei­nem welt­weit an­er­kann­ten Ex­per­ten die­ses Ko­fak­tors. „Wir ha­ben ein Pro­te­in ge­fun­den, das für das Bil­den die­ser Me­thyl­grup­pen ver­ant­wort­lich sein könn­te, und es kommt nur bei Ethan-Kon­su­men­ten vor“, sagt Hahn. Da die Kam­mer grö­ßer ist, wür­de ein nor­ma­ler Ko­fak­tor nicht pas­sen und so die Re­ak­ti­on be­ein­träch­ti­gen. Die Me­thyl­grup­pen ver­an­kern ihn an der rich­ti­gen Stel­le.

Au­ßer­dem ent­hält das En­zym ei­nen Tun­nel, der von au­ßen zur ka­ta­ly­ti­schen Kam­mer hin­führt. Die­ser Tun­nel exis­tiert in kei­nem der cha­rak­te­ri­sier­ten ähn­li­chen En­zy­me. Mög­lich wur­de der Nach­weis die­ses Tun­nels durch die Zu­sam­men­ar­beit mit Syl­vain En­gil­ber­ge am Paul Scher­rer In­sti­tut in der Schweiz, wo die Pro­te­in­kris­tal­le mit Xe­non be­gast wur­den. Das Xe­non wur­de in der Ka­ta­ly­sa­tor­kam­mer und dem Gas­tun­nel nach­ge­wie­sen und so­mit sei­ne Exis­tenz be­legt.

Darstellung der strukturellen Elemente, die zur Ethan-Spezialisierung beitragen. Bild in der Mitte: Von Methan zu Ethan. Bild A: Das Enzym Ethyl-Coenzym-M-Reduktase enthält fünf typische, rot gefärbte Erweiterungen. Bild B: Ein als roter Schlauch dargestellter Tunnel leitet das Ethan von außerhalb des Proteins zum F430-Kofaktor, der im Inneren des Enzyms vergraben ist. Bild C: Der Tunnel wird durch modifizierte Rückstände (posttranslationale Modifikationen) organisiert, die als Kugeln und Stäbchen dargestellt werden. Die im Methan-spezifischen Enzym bekannten Modifikationen haben einen grauen Hof und die zusätzlich entdeckten Modifikationen in der Ethyl-Coenzym-M-Reduktase haben einen roten Hof. Bild D: Die katalytische Kammer im Inneren des Enzyms ist etwa doppelt so groß wie die Kammer im ähnlich aufgebauten Methan-spezifischen Enzym. Das Kammervolumen und die sie umliegenden Residuen sind rot gefärbt. Das größere Volumen ist notwendig, da Ethan im Vergleich zu Methan deutlich größer ist. (©Max-Planck-Institut für Marine Mikrobiologie, O. Lemaire und T. Wagner)

Nun rü­cken Pro­pan und Bu­tan in den Fo­kus

Die ent­deck­te En­zym­struk­tur ver­deut­licht, wie sich die­se Mi­kro­ben aus geo­ther­misch ak­ti­ven Quel­len auf die Ethan­ab­schei­dung spe­zia­li­siert ha­ben. So er­mög­licht die­se Stu­die ein tie­fe­res Ver­ständ­nis des ers­ten Schritts des Ethan­ab­baus, der ein­zi­gen En­er­gie­quel­le die­ser Ar­chae­en. „Un­se­re Er­kennt­nis, dass das für den Pro­zess ver­ant­wort­li­che En­zym spe­zi­fi­sche Ei­gen­schaf­ten hat, um Ethan von an­de­ren Al­ka­nen zu un­ter­schei­den, ist ein gro­ßer Schritt nach vorn. Zum Ver­ständ­nis des ge­sam­ten Ab­bau­pro­zes­ses ist es aber noch ein lan­ger Weg“, sagt Tris­tan Wag­ner.  

Wie geht es nun wei­ter? „Un­se­re bis­he­ri­gen Ar­bei­ten zei­gen, dass die Ak­ti­vie­rung län­ge­rer Al­ka­ne ähn­li­che En­zy­me er­for­dert“, sagt Gun­ter We­ge­ner. „In ei­nem nächs­ten Schritt wol­len wir un­ter­su­chen, was die spe­zi­fi­schen Ei­gen­schaf­ten der En­zy­me sein könn­ten, die den Ab­bau von Pro­pan und Bu­tan steu­ern.“

Ori­gi­nal­ver­öf­fent­li­chung

Ced­ric J. Hahn*, Oli­vier N. Le­mai­re*, Jörg Kahnt, Syl­vain En­gil­ber­ge, Gun­ter We­ge­ner, Tris­tan Wag­ner: Crystal structure of a key enzyme for anaerobic ethane activation, Sci­ence, July 2021

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